Concept van Eiwitten

We leggen uit wat eiwitten zijn en welke soorten eiwitten er bestaan. Waarvoor worden ze gebruikt, hun structurele niveaus en voedsel.

Wat is proteïne?

Proteïnen zijn macromoleculen die zijn opgebouwd uit structurele eenheden die aminozuren worden genoemd. Zij bevatten altijd koolstof, zuurstof, stikstof, waterstof en vaak ook zwavel in hun structuur.

Aminozuren zijn organische moleculen die zijn samengesteld uit een aminofunctiegroep (-NH2) aan het ene uiteinde en een carboxyl-functiegroep (-COOH) aan het andere uiteinde. Er zijn twintig fundamentele aminozuren die, in verschillende combinaties, de basis vormen van proteïnen. Twee voorbeelden van aminozuren zijn alanine en cysteïne:

Om proteïnen te vormen, worden aminozuren met elkaar verbonden door peptidebindingen, d.w.z. de vereniging van het uiteinde met de aminofunctiegroep (-NH2) van het ene aminozuur met het uiteinde dat de carboxylfunctiegroep (-COOH) bevat van een ander aminozuur. Op deze wijze worden de aminozuren in verschillende combinaties en zo vaak als nodig aan elkaar gekoppeld, totdat elk specifiek eiwit is gevormd. Een voorbeeld van hoe de peptidebinding wordt gevormd, is te zien in de volgende figuur, waarin alanine is weergegeven in roze, cysteïne in rood, en de peptidebinding in blauw:

Zie ook: Enzymen

Soorten eiwitten

Eiwitten zijn zeer belangrijk voor het organisme, omdat ze betrokken zijn bij alle processen die het uitvoert. Zij kunnen worden ingedeeld naar:

• Hun chemische samenstelling:
  • Eenvoudige proteïnen. Ook wel holoproteïnen genoemd, ze bestaan alleen uit aminozuren of hun derivaten.
  • Geconjugeerde proteïnen. Ook bekend als heteroproteïnen, wordt hun structuur, naast aminozuren, gevormd door andere stoffen zoals metalen, ionen, onder andere.
• Hun driedimensionale vorm (verdeling in de ruimte van hun structuur):
  • Vezelige proteïnen. Hun structuur is in de vorm van lange vezels en ze zijn onoplosbaar in water.
  • Globulaire proteïnen. Hun structuur is opgerold en compact, bijna bolvormig, en ze zijn meestal oplosbaar in water.

Waarvoor worden proteïnen gebruikt?

Proteïnen zijn essentieel voor het menselijk lichaam en zijn groei. Enkele van hun functies zijn:

• Structureel. Veel eiwitten zijn verantwoordelijk voor het geven van vorm, elasticiteit en steun aan cellen en dus ook aan weefsels. Bijvoorbeeld: collageen, elastine en tubuline.
• Immunologisch. Antilichamen zijn eiwitten die als afweer dienen tegen externe agentia of infecties die menselijke en dierlijke organismen treffen.
• Motor. Myosine en actine zijn eiwitten die beweging mogelijk maken. Bovendien maakt myosine deel uit van de samentrekkende ring bij de celdeling, waardoor cytokinese (scheiding van cellen door wurging) mogelijk wordt.
• Enzymatisch. Sommige proteïnen versnellen bepaalde stofwisselingsprocessen. Voorbeelden van enzymatische proteïnen zijn pepsine en sucrase.
• Homeostatisch. Homeostase is het handhaven van het interne evenwicht in organismen. Eiwitten met homeostatische functie houden, samen met andere regulerende systemen, de pH-regeling van deze organismen in stand.
• Reserve. Veel eiwitten zijn een bron van energie en koolstof voor veel organismen. Bijvoorbeeld: caseïne en ovalbumine.

Structuurniveaus van eiwitten

De structuur van een eiwit kan worden ingedeeld in verschillende niveaus van organisatie en verdeling van de samenstellende eenheden, volgens:

• Primaire structuur. Dit is de volgorde van aminozuren waaruit een eiwit is opgebouwd (verwijst alleen naar de soorten aminozuren waaruit de structuur bestaat en de volgorde waarin zij zijn gekoppeld).
• Secundaire structuur. Beschrijft de lokale oriëntatie van de verschillende segmenten waaruit een eiwit is opgebouwd. In het algemeen, hoewel er ook andere soorten zijn, zijn de belangrijkste: Alfa-helix (dit is een segment met een spiraalstructuur op zichzelf) en gevouwen bètablad (dit is een segment met een uitgerekte en gevouwen vorm, vergelijkbaar met een accordeon). De vormen van beide segmenten worden voornamelijk door waterstofbruginteracties tot stand gebracht en gestabiliseerd.
• Tertiaire structuur. Bestaat uit de ordening in de ruimte van de secundaire structuur, die zich kan vormen tot bolvormige of vezelige eiwitten. De tertiaire structuur wordt gestabiliseerd door Van der Waals-interacties, door disulfidebruggen tussen de zwavelhoudende aminozuren, door hydrofobe krachten en door interacties tussen aminozuurradicalen.
• Quaternaire structuur. Gevormd door het samenvoegen van verschillende peptidegranken, d.w.z. samengesteld uit het samenvoegen van verschillende eiwitten. Eiwitten met een quaternaire structuur worden ook wel oligomere eiwitten genoemd en vormen niet de meerderheid van de eiwitten. Deze structuur wordt gestabiliseerd door dezelfde soort interacties die de tertiaire structuur stabiliseren.

Wanneer eiwitten worden blootgesteld aan hoge temperaturen, drastische pH-veranderingen, de inwerking van sommige organische oplosmiddelen, naast andere factoren, worden zij gedenatureerd. Denaturatie is het verlies van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuren, waardoor de polypeptideketen geen vaste driedimensionale structuur meer heeft; men zou kunnen zeggen dat hij is gereduceerd tot zijn primaire structuur. Als het eiwit deze structuren terugkrijgt (terugkeert naar zijn oorspronkelijke vorm), is het opnieuw gerijpt. De volgende afbeelding geeft de verschillende structuren van een eiwit weer:

Eiwitrijke voedingsmiddelen

Eiwitrijke voedingsmiddelen worden aanbevolen voor een gezond, eiwitrijk dieet. Shakes leveren een groot deel van de aanbevolen dagelijkse bron van eiwitinname.

Er zijn twee soorten eiwitrijke voedingsmiddelen, die van plantaardige en die van dierlijke oorsprong. Eiwitrijke voedingsmiddelen van dierlijke oorsprong zijn eieren, vis, zuivelproducten en rood en wit vlees. Noten, soja, granen en peulvruchten zijn voedingsmiddelen met een hoog gehalte aan plantaardige eiwitten.

Referenties:

• “Motor proteins of the cytoskeleton” door Jose Manuel Andreu (Special Lasker Award). (November 2012).
• “Química biológica” door Antonio Blanco. Achtste editie, El Ateneo (2006). ISBN: 9500204223.

Laatste uitgave: 5 oktober 2020. Hoe te citeren: “Eiwitten”. Auteur: María Estela Raffino. Uit: Argentinië. Naar: Concepto.de. Verkrijgbaar bij: https://concepto.de/proteinas/. Bereikbaar: 24 maart 2021.