グリコシレーション

マンノース分子は配列

の最初のトリプトファンのC2に付加される（Wはトリプトファン：Xは任意のアミノ酸）

W-X-X-Wの配列で最初のトリプトファン残留物にマンノース糖が付加される。 α-マンノースの1番目の炭素とトリプトファンの2番目の炭素の間にC-C結合が形成される。 しかし、このパターンを持つ配列がすべてマンノース化されているわけではない。 実際、マンノース化されるのは3分の2に過ぎず、マンノース化されるためには、2番目のアミノ酸が極性アミノ酸（Ser、Ala、Gly、Thr）のいずれかであることが明らかに望ましいことが分かっている。 最近、配列にマンノース化部位があるかどうかを予測する技術にブレークスルーがあり、WXXWモチーフだけを考慮した場合の精度が67％であるのに対し、93％の精度が得られている。 しかし、C-マンノシル化を受けるタンパク質にはもう一つ、I型サイトカイン受容体というグループがある。 C-マンノシル化は、糖が窒素や酸素などの反応性原子ではなく、炭素に結合している点が特徴である。 2011年、このタイプのグリコシル化を持つタンパク質の最初の結晶構造が決定された（ヒト補体成分8の結晶構造）。 現在、分泌型および膜貫通型のヒトタンパク質の18%がC-マンノシル化の過程を経ることが確認されている。 このことは、サイトカイン受容体の一種であるエリスロポエチン受容体が、C-マンノシル化部位を欠くと小胞体に留まることを説明するものである。

GPIアンカーの形成（グリピエーション）編集

グリピエーションとは、GPIアンカーを形成する特殊なグリコシレーションである。 この種のグリコシル化では、タンパク質は糖鎖を介して脂質のアンカーに結合する。 (プレニル化も参照)

化学的グリコシル化 編集

有機合成化学の道具を使ってグリコシル化することも可能である。 生化学的なプロセスと異なり、合成糖質化学では、望ましい位置選択性を得るために保護基（例えば、4,6-O-ベンジリデン）に大きく依存する。 化学的グリコシル化のもう一つの課題は、各グリコシド結合がα/βあるいはシス/トランスの2つの立体選択性を持つことである。 一般に、α-あるいはシス-グリコシドを合成することはより困難である。

Non-enzymatic glycosylationEdit

非酵素的グリコシレーションは、グリケーションまたは非酵素的グリケーションとも呼ばれる。 タンパク質の自発的な反応であり、タンパク質の翻訳後修飾の一種で、タンパク質の構造と生物活性を変化させることを意味する。 還元糖（主にグルコースとフルクトース）のカルボニル基とタンパク質のアミノ酸側鎖が共有結合することである。 この過程では、酵素の介在は必要ない。

最初は一時的な分子を形成し、それが後にさまざまな反応（アマドリ転位、シッフ塩基反応、メイラード反応、架橋…）を引き起こす。

AGEsは、特にヒトにおいて最も糖化され構造的に豊富なタンパク質であるコラーゲンなどの長寿命の細胞外タンパク質に蓄積されます。 また、リジンが自発的な非酵素的グリコシル化の引き金となる可能性を示した研究もある。 これらの分子は、特に栄養学において重要な役割を担っており、ある食品の褐色や香り、風味の原因となっている。 高温で調理すると、さまざまな食品が高レベルのAGEsになることが実証されています。

体内のAGEsレベルが上昇すると、多くの疾患の発症に直接影響を及ぼします。 白内障、腎不全、心臓障害など、多くの合併症を引き起こす2型糖尿病にも直接的に関係しています。 また、これらの物質が減少すると、皮膚の弾力性が低下し、老化の重要な症状となります。

また、多くのホルモンの前駆体であり、DNAレベルでその受容体メカニズムを調節、修正します。