Dobbeltstrengede RNA-virus

ReoviridaeRediger

Reoviridae er i øjeblikket inddelt i ni slægter. Genomerne af disse virus består af 10 til 12 dsRNA-segmenter, der hver generelt koder for ét protein. De modne virioner er ikke omsluttede. Deres kapsider, der består af flere proteiner, har icosahedral symmetri og er generelt anbragt i koncentriske lag. Et karakteristisk træk ved dsRNA-virusser, uanset deres familietilknytning, er deres evne til at foretage transkription af dsRNA-segmenterne under passende forhold inden for kapsidet. I alle disse virus er de enzymer, der er nødvendige for endogen transkription, således en del af virionstrukturen.

OrthoreovirusserRediger

Orthoreovirusserne (reovirusser) er de prototypiske medlemmer af virusfamilien Reoviridae og repræsentative for de turretedede medlemmer, som omfatter omkring halvdelen af slægterne. Ligesom andre medlemmer af familien er reovirusserne ikke omsluttede og kendetegnet ved koncentriske kapsidskaller, der indkapsler et segmenteret dsRNA-genom. Reovirus har især otte strukturelle proteiner og ti dsRNA-segmenter. En række af afcoating-trin og konformationsændringer ledsager celledannelsen og replikationen. Der kendes strukturer med høj opløsning for næsten alle proteinerne i pattedyrsreovirus (MRV), som er den bedst undersøgte genotype. Elektron-kryomikroskopi (cryoEM) og røntgenkrystallografi har givet et væld af strukturelle oplysninger om to specifikke MRV-stammer, type 1 Lang (T1L) og type 3 Dearing (T3D).

CypovirusEdit

De cytoplasmatiske polyhedrosevirus (CPV’er) udgør slægten Cypovirus i familien Reoviridae. CPV’er klassificeres i 14 arter på grundlag af de elektroforiske migrationsprofiler af deres genomsegmenter. Cypovirus har kun en enkelt capsidskal, som ligner ortoreovirus’ indre kerne. CPV udviser en bemærkelsesværdig capsidstabilitet og er fuldt ud i stand til at foretage endogen RNA-transskription og -behandling. De overordnede foldninger af CPV-proteiner ligner dem af andre reovirus. CPV-proteinerne har imidlertid indsætningsdomæner og unikke strukturer, der bidrager til deres omfattende intermolekylære interaktioner. CPV-tårnproteinet indeholder to methylase-domæner med en meget konserveret helix-pair/β-ark/helix-pair-sandwichfold, men mangler den β-barrel-flap, der er til stede i orthoreovirus λ2. Stacking af turretproteinets funktionelle domæner og tilstedeværelsen af indsnævringer og A-spidser langs mRNA-frigivelsesvejen indikerer en mekanisme, der bruger porer og kanaler til at regulere de meget koordinerede trin af RNA-transskription, -behandling og -frigivelse.

RotavirusRediger

Rotavirus er den mest almindelige årsag til akut gastroenteritis hos spædbørn og småbørn i hele verden. Dette virus indeholder et dsRNA-genom og er medlem af Reoviridae-familien. Rotavirus’ genom består af elleve segmenter af dsRNA. Hvert genomsegment koder for ét protein med undtagelse af segment 11, som koder for to proteiner. Blandt de tolv proteiner er seks strukturelle og seks ikke-strukturelle proteiner.Det er en dobbeltstrenget RNA-virus, der ikke er omsluttet

BluetonguevirusRediger

Medlemmerne af slægten Orbivirus inden for Reoviridae-familien er leddyrsbårne virus og er ansvarlige for høj morbiditet og dødelighed hos drøvtyggere. Bluetonguevirus (BTV), som forårsager sygdom hos husdyr (får, geder og kvæg), har været i forgrunden for molekylære undersøgelser i de sidste tre årtier og repræsenterer nu det bedst forståede orbivirus på det molekylære og strukturelle niveau. BTV er ligesom andre medlemmer af familien et komplekst, uhyllet virus med syv strukturelle proteiner og et RNA-genom bestående af 10 dsRNA-segmenter af forskellig størrelse.

PhytoreovirusserRediger

Phytoreovirusser er ikke-turrede reovirusser, der er vigtige landbrugspatogener, især i Asien. Et medlem af denne familie, Rice Dwarf Virus (RDV), er blevet udførligt undersøgt ved hjælp af elektron-kryomikroskopi og røntgenkrystallografi. Ud fra disse analyser er der udledt atomare modeller af capsidproteinerne og en plausibel model for samling af capsidet. Selv om RDV’s strukturproteiner ikke har nogen sekvensmæssig lighed med andre proteiner, ligner deres foldninger og den overordnede kapsidstruktur andre Reoviridae-proteiner.

Saccharomyces cerevisiae virus L-AEdit

L-A dsRNA-virus fra gæren Saccharomyces cerevisiae har et enkelt 4,6 kb genomisk segment, der koder for dets vigtigste kappeprotein, Gag (76 kDa) og et Gag-Pol-fusionsprotein (180 kDa), der dannes af et -1 ribosomalt frameshift. L-A kan understøtte replikation og encapsidering i separate virale partikler af et af flere satellit-dsRNA’er, kaldet M-dsRNA’er, som hver især koder for et sekretet proteintoksin (dræbertoksin) og immunitet mod dette toksin. L-A og M overføres fra celle til celle ved den cytoplasmatiske blanding, der finder sted i forbindelse med parringsprocessen. Ingen af de to virus frigives naturligt fra cellen eller kommer ind i cellerne via andre mekanismer, men den høje frekvens af gærparring i naturen resulterer i en stor udbredelse af disse virus i naturlige isolater. Desuden har de strukturelle og funktionelle ligheder med dsRNA-virus fra pattedyr gjort det nyttigt at betragte disse enheder som virus.

Infectious bursal disease virusEdit

Infectious bursal disease virus (IBDV) er det bedst karakteriserede medlem af familien Birnaviridae. Disse virus har todelte dsRNA-genomer, der er indesluttet i enkeltlagede icosaedriske kapsider med T = 13l-geometri. IBDV har funktionelle strategier og strukturelle træk til fælles med mange andre icosaedriske dsRNA-virus, bortset fra at de mangler T = 1-kernen (eller pseudo-T = 2-kernen), som er fælles for Reoviridae, Cystoviridae og Totiviridae. IBDV-kapsidproteinet har strukturelle domæner, der viser homologi med dem, der findes i kapsidproteinerne hos nogle positive-sense enkeltstrengede RNA-virus, såsom nodavirus og tetravirus, samt T = 13-kapsidskalproteinet hos Reoviridae. T = 13-skallen i IBDV-kapsiden er dannet af trimere af VP2, et protein, der er fremstillet ved fjernelse af det C-terminale domæne fra dets forløber, pVP2. Trimningen af pVP2 udføres på umodne partikler som en del af modningsprocessen. Det andet store strukturprotein, VP3, er en multifunktionel komponent, der ligger under T = 13-skallen, og som påvirker den iboende strukturelle polymorfisme af pVP2. Den viruskodede RNA-afhængige RNA-polymerase, VP1, inkorporeres i capsidet gennem sin associering med VP3. VP3 interagerer også i vid udstrækning med det virale dsRNA-genom.

Bakteriofag Φ6Rediger

Bakteriofag Φ6, er et medlem af Cystoviridae-familien. Den inficerer Pseudomonas-bakterier (typisk plantepatogene P. syringae). Den har et tredelt, segmenteret, dobbeltstrenget RNA-genom med en samlet længde på ~13,5 kb. Φ6 og dens slægtninge har en lipidmembran omkring deres nukleokapsid, hvilket er et sjældent træk blandt bakteriofager. Det er en lytisk fage, selv om den under visse omstændigheder er blevet observeret til at udvise en forsinkelse i lysis, som kan beskrives som en “bærertilstand”.